Особенности ферментативного катализа

  Особенности ферментативного катализа.

Особенностью ферментативного катализа является его эффективность и высокая селективность.

1.Высокая активность, на несколько порядков превышающая активность неорганических катализаторов, что объясняется очень значительным снижением энергии активации процесса ферментами.Так, константа скорости реакции разложения перекиси водорода, катализируемой ионами Fе2+, составляет 56 с-1; константа скорости этой же реакции, катализируемой ферментом каталазой, равна 3.5·107, т.е. реакция в присутствии фермента протекает в миллион раз быстрее (энергии активации процессов составляют соответственно 42 и 7.1 кДж/моль). Константы скорости гидролиза мочевины в присутствии кислоты и уреазы различаются на тринадцать порядков, составляя 7.4·10-7 и 5·106 с-1 (величина энергии активации составляет соответственно

103 и 28 кДж/моль).

 

2. Высокая специфичность. Например, амилаза катализирует процесс расщепления крахмала, представляющего собой цепь одинаковых глюкозных звеньев, но не катализирует гидролиз сахарозы, молекула которой составлена из глюкозного и фруктозного фрагментов.

Ферменты катализируют почти все физиологически важные реакции,идущие быстро при невысокой температуре в мягких условиях.Ферменты,выделенные из природных соединений в индивидуальном состоянии,представляют сложные полимерные соединения-белки и комплексы белков с низкомолекулярными соединениями.Полимерные молекулы ферментов имеют размеры коллоидных частиц,поэтому их можно относить к микрогетерогенным катализаторам,занимающим промежуточное положение между гетерогенными и гомогенными катализаторами.

Механизмы ферментативных реакций очень сложны,трудности в их изучении усугубляются отсутствием точных сведений о структуре ферментов.В чрезвычайно большой полимерной молекуле фермента имеются несколько разных активных центров,которые могут взаимодействовать с молекулами исходного вещества (или субстрата в учении о катализе).Считалось,что высокая специфичность действия фермента объясняется точным стереохимическим и электронным соответствием активных центров ферментов и молекул субстрата-так называемая концепция «ключа и замка».Но сейчас считается,что механизм действия ферментов более сложен.Субстрат S первоначально образует с ферментом F комплекс

S + F -> SF

который может вновь распасться или прореагировать далее с образованием продуктов реакции.В этом случае связывание субстрата вызывает определенную перестройку фермента-возникновение каталитически активной конфигурации,которая ранее была «скрыта» в структуре фермента.Перестройка возможна лишь в

том случае,если субстрат обладает необходимой специфичностью,то есть вариант «ключа и замка» возникает вновь,но уже на данной стадии реакции,причем роль «ключа» уже играет субстрат.Далее следует стадия образования продуктов B и регенерации фермента:

SF  ->  B  +  F

Если же «ключ»не подходит к «замку»,то образование комплекса не ведет к последующей реакции.

 

Оставить ответ

Обязательные поля помечены*

Этот сайт использует Akismet для борьбы со спамом. Узнайте как обрабатываются ваши данные комментариев.